Введение
Глава 1. Обзор литературы 12
1.1. Структура и функция актина 12
1.2. Структура и функция миозина 17
1.3. Структура и функция тропомиозина 23
1.4. Области взаимодействия актина, миозина и тропомиозина 27
1.5. Мутации тропомиозина, связанные с наследственными заболеваниями мышечной ткани человека 36
Глава 2. Материалы и методы 45
2.1. Получение глицеринизированных мышечных волокон 45
2.2. Приготовление теневых мышечных волокон 46
2.3. Выделение миозина 46
2.4. Получение субфрагмента-1 миозина 47
2.5. Получение рекомбинантного - и -тропомиозина 47
2.6. Модификация мышечных белков флуоресцентными зондами 49
2.7. Реконструкция сократительной и регуляторной системы в теневом мышечном волокне 51
2.8. Определение концентрации мышечных белков 51
2.9. ДСН-электрофорез в полиакриламидном геле 51
2.10. Метод поляризационной микрофлуориметрии 52
Глава 3. Результаты и обсуждение 55
3.1. Влияние мутации Gly126Arg в - и -изоформах ТМ на структурное состояние актина и ТМ при моделировании различных промежуточных стадий цикла гидролиза АТФ в мышечном волокне.
3.2. Влияние мутаций Glu180Gly и Asp175Asn в -ТМ на структурное состояние актина, -тропомиозина и субфрагмента-1 миозина при моделировании различных промежуточных стадий цикла гидролиза АТФ в мышечном волокне . 76
3.3. Влияние мутаций Glu41Lys, Arg91Gly и Glu139del в -ТМ на структурное состояние актина, -скелетного ТМ и S1 в цикле гидролиза АТФ 100
Выводы 114
Список работ, опубликованных по теме диссертации 115
Список цитированной литературы
