Введение
1. Современные представления о процессах фолдинга белков 19
1.1. Сворачивание белков в клетке, роль шаперонов 19
1.2. Шаперонин цитоплазмы эукариот ССТ: структура, строение субединиц, механизм действия, взаимодействие с актином и тубулином 25
1.3. Факторы, определяющие формирование нативной структуры белка 33
1.4. Стабильность структуры белка в нативном состоянии 38
1.5. Модели сворачивания белков 44
1.6. Промежуточные состояния и их роль в сворачивании белка 52
2. Материалы и методы 57
2.1. Материалы 57
2.2. Методы 59
3. Факторы, определяющие стабильность и осо бенности процессов разворачивания-сворачивания однодоменных и двухдоменных белков 71
3.1. Обратимое разворачивание глутамин-связывающего белка. Роль лиганда в стабилизации структуры 72
3.2. Множественные денатурированные частично-свернутые состояния креатинкиназы 90
3.3. Множественность денатурированных частично-свернутых состояний однодоменного белка - карбоангидразы II 100
3.4. Одностадийный обратимый характер разворачивания-сворачивания дисульфидизомеразы С 107
3.5. Кинетические интермедиа на пути развоарчивания-сворачивания белков. Новое представление о процессах разворачиваниясворачивания актина 119
3.5.1. Инактивироваиный актин и его свойства 123
3.7. Влияние денатурирующего воздействия на процесс разворачива ния-сворачивания белка 194
4. Новые методические разработки 201
4.1. Параметрический метод представления экспериментальных данных по разворачиванию-сворачиванию белков 201
4.2. Триптофановая фосфоресценция при комнатной температуре - перспективы использования метода для изучения фолдинга белков 206
4.3. Зависимость характеристик триптофановой флуоресценции белка от длины волны возбуждающего света в нативном и развернутом состояниях 222
4.4. Особенности использования GdnHCl в качестве денатуранта 241
4.5. Спектральные свойства тиофлавина Т в растворителях различной вязкости и в составе амилоидных фибрилл. Тиофлавин Т как молекулярный ротор 249
Выводы 269
